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cattivi scienziati

Proteine e radiazioni. Una nuova ipotesi sul mistero della vita

Enrico Bucci

Uno studio ci avvicina di un passo alla comprensione della complessa storia della nostra stessa biochimica

Come tantissimi studenti prima e dopo di me, durante i miei studi universitari mi sono imbattuto in uno di quei misteri insoluti circa la costituzione di tutti gli organismi viventi che appaiono davvero bizzarri.

    

Per spiegarlo ai lettori di questa pagina, è necessario qualche brevissimo cenno circa la nostra composizione molecolare, e precisamente circa quella delle macchine che svolgono il grosso delle funzioni di un organismo biologico: le proteine. Si tratta di composti chimici costituiti da lunghe catene di centinaia di molecole più piccole legate insieme, come perline di una collana: gli aminoacidi. Tutti gli organismi viventi utilizzano una ventina di tipi diversi di aminoacidi per comporre ogni proteina del proprio corpo, unendoli in filamenti che poi si ripiegano tridimensionalmente a formare “gomitoli” la cui forma è specificamente determinata dalla precisa sequenza di aminoacidi uniti insieme. La forma ottenuta è quella che poi corrisponde alla funzione della proteina prodotta: come per ogni strumento e macchina umana, anche per le nanomacchine proteiche di cui siamo fatti è essa a determinare la funzione specifica – un po’ come avviene per un cacciavite, un martello o un qualunque utensile umano.

   

Ora, su questa pagina abbiamo già visto come mai, delle centinaia di aminoacidi possibili, la vita utilizza sono una ventina di tipi diversi; resta però da affrontare un mistero, quello cui accennavo in apertura.

   

Ogni tipo di aminoacido utilizzato per costruire le proteine (eccetto uno, la glicina) può presentarsi in due forme dalla forma speculare, dette forma L e forma D. Come le nostre mani, cioè, un certo aminoacido può presentarsi in due forme sovrapponibili a specchio, costituite esattamente dagli stessi atomi legati fra di loro così come le stesse dita sono legate a specchio nella struttura delle nostre mani. Questa proprietà degli aminoacidi, ovvero presentarsi nella forma L o D, è detta chiralità, derivato del greco antico kheír kheirós per “mano”, in quanto la mano destra e la sinistra non sono sovrapponibili se non specularmente.

   

Ora, si dà il caso che tutte le proteine, in tutti gli organismi biologici, sono costituite solo ed esclusivamente da aminoacidi di tipo L; questo nonostante gli aminoacidi con chiralità opposta, quella D, siano abbondantemente diffusi e facilmente ottenibili in natura e siano stati ritrovati ovunque nel cosmo.

  

Perché? Cosa cioè ha portato alla selezione di una chiralità rispetto all’altra, e precisamente alla forma L, visto che i modi ordinari in cui è possibile ottenere questi prodotti portano alla produzione in eguale quantità di aminoacidi D e L?

  

Questa è una di quelle domande, apparentemente semplici, che tormentano i biologi dal tempo in cui è nota la struttura chimica delle proteine.

   

Ora, fin dal 1969 sappiamo che nelle meteoriti carbonacee come quello detto di Murchison gli aminoacidi L sono più abbondanti di quelli D. Ciò suggerisce che il meccanismo che ha portato alla selezione dei primi sia molto più antico della vita stessa e sia connesso all’origine stessa degli aminoacidi nello spazio. Quando ho compiuto i miei studi universitari, si ipotizzò che la luce ultravioletta polarizzata circolarmente che si osserva nelle nubi in cui giovani stelle sono in formazione, lo stesso ambiente dove la chimica che dà origine agli aminoacidi può aver luogo, fosse responsabile della formazione preferenziale di aminoacidi di tipo L in reazioni di fotosintesi; ma, mentre per quasi tutti gli altri aminoacidi questa ipotesi fu confermata, almeno nel caso di un aminoacido questa luce favorisce la formazione del composto con chiralità D, invece che quello biogenico di tipo L.

  

In questo contesto, un nuovo lavoro ha saggiato un'ipotesi alternativa. Invece della radiazione polarizzata nel lontano UV, i ricercatori hanno ipotizzato le forme di tipo L fossero indotte specificamente da una particolare radiazione dell'atomo di idrogeno che permeava la prima Via Lattea (la radiazione cosiddetta R-CP Lyα). Inoltre, invece di concentrarsi solo sulle fotoreazioni negli aminoacidi, i ricercatori hanno studiato la possibilità di indurre la giusta chiralità a partire dai precursori che hanno dato origine nel cosmo agli aminoacidi. Ebbene, illuminando i precursori con questa antica luce di idrogeno e dopo reazione con acqua in presenza di calore, si ottiene una forte prevalenza di aminoacidi di tipo L, e una minor quantità di quelli di tipo D, in rapporti simili a quelli trovati poi negli asteroidi che ogni tanto colpiscono il nostro pianeta.

   

Lo studio ci avvicina quindi di un passo alla comprensione della complessa storia della nostra stessa biochimica, risolvendo un conundro sul quale i professori di biochimica di solito nervosamente sorvolano quando insegnano ai propri studenti, e dimostrando ancora una volta quanto e per quale estensione le proprietà molecolari della vita sul nostro pianeta siano state determinate da condizioni che si sono verificate nello spazio profondo, miliardi di anni fa.

     

Prima dell’evoluzione biologica sul pianeta Terra, una lunga evoluzione chimica ha preceduto la nascita dei primi replicatori, formando varietà chimica su cui poi la selezione naturale ha potuto successivamente agire, una volta che il processo darwiniano è cominciato; e noi portiamo traccia di quell’antichissimo processo non solo nel tipo di atomi di cui siamo fatti, ma anche e forse in modo ancora più importante nel modo in cui questi sono uniti a formare i mattoni molecolari della vita. Mattoni che, essendosi formati ovunque nel cosmo, sono ovunque disponibili per l’innesco della vita stessa.

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